Cada año, en el verano, la isla de Lindau al sur de Alemania aloja una reunión de científicos nada convencional: durante una semana cerca de 500 jóvenes investigadores provenientes de todo el mundo comparten ideas, opiniones y experiencias con una veintena de premios Nobel. “Educar, inspirar, conectar”, dice el lema del encuentro.
Este año, en el marco de la 62 Reunión Anual de Premios Nobel de Lindau nos reunimos con Hartmut Michel, premio Nobel de Química 1988, para hablar sobre sus más recientes proyectos de investigación. Michel y su grupo son reconocidos a nivel mundial por el trabajo que desarrollan en la determinación de la estructura de las proteínas. Conocer la estructura de las proteínas es importante porque la estructura de una proteína está estrechamente ligada a su función.
Las proteínas son uno de los principales componentes de las células; son las encargadas de darles forma y función. El colágeno de nuestros tendones, ligamentos y córnea, o la queratina de la piel, cabello y uñas son proteínas. Los anticuerpos que nos defienden de los microbios y algunas hormonas, como la insulina, también son proteínas. Sin las proteínas los seres vivos no podríamos existir.
SI SE PUEDE. La cita para la entrevista fue en un elegante hotel con vista al lago Constanza, donde se hospedan la mayoría de los laureados Nobel que asisten a Lindau. Aunque tiene fama de tímido, Michel es extraordinariamente amable y sus grandes ojos azules brillan cuando comienza a hablar de su trabajo. Al hablar, su marcado acento no oculta su origen teutón.
Cuenta que obtuvo su doctorado en 1977. Como bioquímico, Michel estaba interesado en estudiar los procesos químicos que ocurren en las células, y para ello, “había que estudiar a las proteínas”, explica, subiendo un poco el tenue tono de su voz.
Michel comenzó a trabajar con la bacteriorodopsina –una proteína localizada en la membrana celular de las bacterias. “Quería entender cómo funcionaba”, dice. Una forma de estudiar a las proteínas es obtenerlas puras en forma de cristales, para luego determinar su estructura tridimensional a nivel atómico usando para ello rayos X –técnica llamada cristalografía de rayos X. “Pero en aquella época se consideraba imposible cristalizar una proteína de membrana”, interrumpe Michel. “Una observación en el laboratorio me convenció que era posible por lo que comencé a hacer experimentos”.
Al final, tras largas jornadas de ensayo y error destinadas a desarrollar nuevos métodos para aislar proteínas de membrana –lo que habla de la gran perseverancia y sus habilidades técnicas— Michel logró su objetivo. En 1981, consiguió aislar los primeros cristales del centro de reacción fotosintético –un complejo de proteínas ubicado en la membrana de un tipo de bacteria, que como las algas y las plantas, es capaz de usar la energía del sol para producir energía química para llevar a cabo todas sus funciones. El trabajo de Michel “causó gran conmoción en la comunidad científica” al romper el paradigma: no se puede.
— ¿Cómo decidió ir contra la corriente y decir, yo creo que están equivocados y si es posible cristalizar una proteína de membrana?
— Trabajando en el laboratorio uno desarrolla una serie de hipótesis sobre cómo podrían ser las cosas. Pero luego, hay que hacer el experimento para demostrar que uno está en lo correcto. Al final, mis ideas sobre cómo debería cristalizarse este tipo de proteínas resultaron ser correctas y hasta la fecha, la gente utiliza el método que yo desarrollé.
Michel ganó el premio Nobel, junto con Johann Deisenhofer y Rober Huber, por “determinar la compleja estructura tridimensional del centro de reacción fotosintética, átomo por átomo”. Este descubrimiento permitió comprender mejor cómo ocurre la fotosíntesis, reacción química fundamental para la vida ya que de ella dependemos el resto de los seres vivos no fotosintéticos para obtener alimento.
ENSAYO Y ERROR. — Debe usted tener mucha tolerancia a la frustración para haber seguido trabajando por varios años en una idea que todo mundo consideraba equivocada
— Para ser bioquímico hay que tener mucha tolerancia a la frustración. A menudo, cuando uno aisla (obtiene en forma pura) proteínas o ácidos nucléicos, uno no los puede ver, son invisibles al ojo humano. Luego de horas y horas de trabajo, sólo mediante herramientas analíticas uno puede confirmar que logró obtener la substancia deseada, o no.
— ¿Y cómo lidia con un mal día en el laboratorio? ¿Cómo lidia con esa frustación? En la investigación científica los resultados negativos son más comúnes que los positivos.
— Me gusta la jardinería—, dice sonrojándose.
— Leí que en una entrevista mencionó que le gusta cultivar orquídeas, y que tiene tantas que su departamento y su laboratorio están llenos de ellas.
— Si, en algún momento tuve hasta más de 100 tipos diferentes pero les cayó una infección por hongos que mató a la mayoría. Por ahora, no tengo más de una docena de variantes.
— ¿Sabía que México es uno de los países con mayor variedad de orquídeas en el mundo?
—Lo sé, ¡por supuesto! Muchas de las especies de orquídeas más famosas en todo el mundo vienen de México.
PROTEÍNAS Y MEMBRANA. —Usted era muy jóven cuando recibió el premio Nobel (40 años). Desde entonces ha continuado trabajando en este campo. Un cuarto de siglo después, ¿cuáles son las tareas pendientes?
— Hasta ahora, se conocen unas 350 estructuras de proteínas de membrana, pero sólo 20 del cuerpo humano. Y el cuerpo humano tiene alrededor de 7,000 diferentes proteínas de membrana. Queremos saber cómo funcionan. Las proteínas de membrana son muy importantes para la medicina, ya que la mayoría de los medicamentos que se utilizan actúan activando o inhibiendo la función de una proteína de membrana.
— ¿Y en su grupo de investigación?
— Por ahora, nuestro objetivo es comprender cómo funciona una enzima –proteína que facilita las reacciones químicas— llamada citocromo c oxidasa para entender de una forma más detallada el proceso de la respiración. El oxígeno es transportado por todo el cuerpo por la hemoglobina [otra proteína] para luego difundirse a las células. Ahí el oxígeno entra a un proceso conocido como la cadena respiratoria, donde participan cinco complejos proteícos. El complejo conocido como número IV o citocromo c oxidasa [formado en mamíferos por más de una docena de proteínas) toma el oxígeno para producir agua y al mismo tiempo crea un gradiente de protones que se usa para producir ATP, fuente de energía para la célula.
Actualmente, Hartmut Michel es director del Instituto Max Planck de Biofísica en Frankfurt, Alemania. Además de continuar con su trabajo para comprender mejor las proteínas membranales, recientemente Michel ha criticado el uso de biocombustibles como alternativa energética. Considera que la obtención de energía química a partir de la fotosíntesis realizada por las plantas “es una forma muy ineficiente de aprovechar la luz solar”. Propone el uso de celdas fotovoltáicas como una mejor alternativa para aprovechar la energía solar. “Crecer plantas para usarlas como combustible no es la mejor forma de utilizar la tierra. La tierra la necesitamos para alimentar a la población” concluye.
Fuente: Crónica
